СИНТЕЗ БЕЛКА В КЛЕТКЕ

В настоящее время можно считать установленным, что наследственность реализуется в процессе биосинтеза белка. Синтез ферментов и других белков, необходимых для жизнедеятельности и развития организмов, происходит в основном на первой стадии интерфазы, до начала репликации ДНК.
В процессе синтеза белка различают этапы транскрипции и трансляции.

Транскрипция заключается в том, что наследственная информация, записанная в ДНК (гене), точно транскрибируется (переписывается) в нуклеотидную последовательность иРНК. Синтез иРНК начинается с участка инициации транскрипции, называемого промотором. Промотор расположен перед геном и включает около 80 нуклеотидов. У вирусов и бактерий этот участок включает около 10 нуклеотидов (один виток спирали). Транскрипция осуществляется с помощью ферментов РНК-полимераз. РНК-полимераза прочно связывается с промотором и «расплавляет» его, разъединяя нуклеотиды комплементарных цепей. Затем этот фермент начинает двигаться вдоль гена и по мере разъединения цепей ДНК на одной из них, которая является смысловой, ведет синтез иРНК, согласно принципу компле-ментарности присоединяя аденин к тимину, урацил к аденину, цитозин к гуанину и гуанин к цитозину. Те участки гена, на которых полимераза образовала иРНК, вновь соединяются, а синтезируемая молекула иРНК постепенно отделяется от ДНК. Конец синтеза иРНК определяется участком остановки транскрипции — терминатором. Нуклеотидные последовательности промотора и терминатора узнаются специальными белками, регулирующими активность РНК-полимеразы.

В 1977 г. было обнаружено, что у эукариот в последовательности нуклеотидов ДНК имеются отрезки, не содержащие информации, которые были названы интронами. Участки -ДНК, несущие информацию, называются экзонами.

При считывании информации с определенного участка ДНК (гена) сначала образуется транскрипт всей последовательности (про-мРНК), а затем происходит процесс созревания иРНК, называемый процессингом. При процессинге происходит сплайсинг, который заключается в том, что в ядре интроны из РНК как бы «выпетливаются» и удаляются, а информативные участки — экзо-ны соединяются при помощи ферментов лигаз в одну непрерывную последовательность иРНК. Перед выходом из ядра к начальной части иРНК (5'-концу) присоединяется остаток метилированного гуанина, называемый «колпачком», а к концу иРНК (З'-концу) присоединяется примерно 200 остатков адениловой кислоты. В таком виде зрелая иРНК (матричная РНК) проходит через ядерную мембрану в цитоплазму, где соединяется с рибосомой. Считают, что у эукариот «колпачок» иРНК играет роль в связывании с малой субчастицей.

Трансляция заключается в том, что последовательность расположения нуклеотидов в иРНК переводится в строго упорядоченную последовательность расположения аминокислот в молекуле синтезируемого белка. Процесс трансляции включает два этапа: активирование аминокислот и непосредственно синтез белковой молекулы.

Активирование свободных аминокислот и присоединение их к тРНК осуществляются при помощи ферментов аминоацил-тРНК-синтетаз. Точность процесса трансляции зависит, по-видимому, в значительной мере от того, с какой точностью каждая синтета-за выберет одну определенную аминокислоту и присоединит ее к соответствующей тРНК. Считается, что в молекуле каждой ами-ноацил-тРНК-синтетазы имеется по крайней мере три центра связывания: для аминокислоты, тРНК и АТФ. Сначала осуществляется связь аминоацил-тРНК-синтетазы с определенной аминокислотой, а затем активированная аминокислота присоединяется к акцепторному участку (ЦЦА) транспортной РНК. В результате образуется аминоацил-тРНК (аа-тРНК). Нагруженная аминокислотой тРНК взаимодействует с одним из белковых факторов, который в комплексе с ГТФ необходим для транспорта тРНК к рибосоме и связывания с ней.

В период трансляции происходит реализация генетической информации в процессе синтеза белковой молекулы определенной структуры.
Синтез подразделяется на три стадии: инициации, элонгации и терминации.

Инициация. В период стадии инициации рибосома сначала представлена двумя отдельными субчастицами, так как для начала процесса необходима рибосома диссоциированная.

Инициация синтеза полипептидной цепи начинается с присоединения малой субчастицы рибосомы к соответствующему центру связывания на иРНК. Сигналом инициации трансляции служит кодон для метионина АУТ, который расположен в начале иРНК (рис. 21). К кодону АУГ своим антикодоном УАЦ присоединяется тРНК, нагруженная аминокислотой метионином (у бактерий инициаторной является тРНК, которая переносит фор-милметионин). Затем к комплексу, состоящему из малой субъединицы, иРНК и тРНК, присоединяется большая субъединица рибосомы. В результате образуется полностью собранная рибосома (80S), включающая одну молекулу иРНК и инициаторную тРНК с аминокислотой. В большой субъединице имеется аминоацильный и пептидильный центры. Сначала первая аминокислота (метио-нин) попадает в аминоацильный центр. В процессе присоединения большой субчастицы рибосомы иРНК продвигается на один кодон, тРНК из аминоацильного центра перемещается в пептидильный центр. В аминоацильный центр поступает следующий кодон иРНК, который может принять следующую аминоацил-тРНК. С этого момента начинается вторая стадия трансляции.

Элонгация. В эту стадию многократно повторяется цикл присоединения аминокислот к растущей полипептидной цепи. Так, в аминоацильный центр рибосомы строго в соответствии с кодо-ном иРНК поступает вторая нагруженная тРНК, которая своим



рисунок



антикодоном соединяется с комплементарным кодоном иРНК. Сразу же при помощи фермента пептидилтрансферазы предшествующая аминокислота (метионин) своей карбоксильной группой (СООН) соединяется с аминогруппой (NH2) вновь пришедшей аминокислоты. Между ними образуется пептидная связь (—СО—NH—). В результате тРНК, принесшая метионин, освобождается, а в аминоацильном центре к тРНК присоединен уже дипептид. Для дальнейшего процесса элонгации требуется освободить аминоацильный центр. И он освобождается.

В результате процесса транслокации дипептидил-тРНК продвигается из аминоацильного центра в пептидильный. Это происходит благодаря перемещению рибосомы на один кодон при участии фермента транслоказы и белкового фактора элонгации. Освободившаяся тРНК и кодон иРНК, который был связан с ней, выходят из рибосомы. В освободившийся аминоацильный центр следующая тРНК приносит аминокислоту в соответствии с поступившим туда кодоном. Эта аминокислота при помощи пептидной связи соединяется с предыдущей. При этом рибосома снова продвигается еще на один кодон, и процесс повторяется. Полипептидный синтез в рибосоме идет до тех пор, пока в аминоацильный центр не поступит терминирующий кодон.

Терлшнация. После того как в аминоацильный центр рибосомы поступит терминирующий кодон иРНК (УАА, УАГ или УГА), к нему присоединяется один из белковых факторов терминации и блокируется дальнейшая элонгация цепи. Полипептидная цепь отделяется от тРНК и рибосомы, освобождаются тРНК и иРНК. Рибосомные субъединицы диссоциируют и могут принять участие в синтезе следующей полипептидной цепи.

На одной молекуле иРНК работает не одна рибосома, а многие (до 100). На каждой из рибосом строится полипептидная цепь. У бактерий транскрипция и трансляция связаны между собой и трансляция начинается до завершения синтеза иРНК на ДНК. Образующиеся при синтезе белка полипептидные цепи претерпевают постгрансляционные преобразования и в конечном итоге выполняют специфические функции, принимая участие в определении признаков организма.
Задать вопрос врачу онлайн
<< | >>
Источник: Шпаргалка. Ветеринарная генетика. 2011

Еще по теме СИНТЕЗ БЕЛКА В КЛЕТКЕ:

  1. РЕГУЛЯЦИЯ СИНТЕЗА иРНК И БЕЛКА
  2. Некоторые следствия избыточного синтеза белка
  3. Синтез белка
  4. роль рнк и в синтезе белка
  5. Протеом клетки – значение для медицины, ранней диагностики раковой клетки и излечения рака
  6. Гигиенические характеристики белка
  7. Нарушение синтеза белков
  8. Сколько нужно белка?
  9. Нарушения количественного поступления белка в организм
  10. Определение белка
  11. Значение белка в жизни человека
  12. Синтез и секреция ферментов
  13. Нарушения конечных этапов обмена белка
  14. Адская белка
  15. Нарушения синтеза липопротеина В
  16. Синтез вірусних білків
  17. Нарушение синтеза белков
  18. Строение и функции белка
  19. Нарушение синтеза и расщепления гликогена